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Nat Commun:關鍵蛋白有助于肌肉萎縮癥的治療

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摘要:2017年12月4日/生物谷BIOON/---最近,來自阿爾伯塔大學的研究者們發現了治療“盧•格里格”氏癥(一種神經性肌肉退化癥)的潛在靶點。生物物理學家Michael Woodside利用單分子技術首次觀察了SOD1(過氧化物歧化酶,即一種抗氧化劑,該蛋白的錯誤折疊會導致神經性肌肉退化)的折疊過程,他們發現這一過程比以往認為的要復雜的多。這些結果解釋了蛋白質的錯誤折疊的偏好性,其與朊
2017年12月4日/生物谷BIOON/---最近,來自阿爾伯塔大學的研究者們發現了治療“盧•格里格”氏癥(一種神經性肌肉退化癥)的潛在靶點。
生物物理學家Michael Woodside利用單分子技術首次觀察了SOD1(過氧化物歧化酶,即一種抗氧化劑,該蛋白的錯誤折疊會導致神經性肌肉退化)的折疊過程,他們發現這一過程比以往認為的要復雜的多。這些結果解釋了蛋白質的錯誤折疊的偏好性,其與朊病毒具有相似的特性。
Nat Commun:關鍵蛋白有助于肌肉萎縮癥的治療
(Michael Woodside教授,圖片來源:John Ulan)
 “當我們將蛋白分離之后,希望其能夠保持原有的結構,就像我們以往認為的那樣,但是事實上我們發現蛋白變成了一團糟”,來自阿爾伯塔大學物理系的教授Woodside說道:“但經過了幾千次的去折疊與再次折疊之后,我們發現其能夠出現較為清晰的特征”,我們能夠從單分子的水平對該蛋白的結構有更為清楚的認識,從而能夠將整個蛋白的結構完整地拼接起來”。
Woodside教授最為人熟知的工作是其對瘋牛病等朊病毒的結構的研究。Woodside教授稱,SOD1的錯誤折疊的特性與朊病毒蛋白十分相似。利用光鑷技術,作者等人對SOD1的過程進行了細致的研究。Woodside解釋稱,該蛋白存在一個穩定的內核,這個結構總是最后去折疊,并且最先折疊。
而作者等人最終找到的導致整個蛋白質的折疊發生錯誤的根本原因則是內核的錯誤折疊。他們發現了一些錯誤的折疊方式,而且解決了此前沒有檢測到的復雜的折疊中間體結構,使得整個折疊過程變得更加清晰。
基于這一結果,作者等人希望能夠進一步擴大這一發現,即結合單分子與整個細胞,甚至是整個生命體。如今他正在與ALS的醫生們合作,想能夠找到導致ALS發生的蛋白質錯誤折疊過程。
相關結果發表在最近一期的《Nature Communications》雜志上。(生物谷 Bioon.com)
資訊出處:Protein associated with ALS points to possible targets for therapeutic intervention
原始出處:Supratik Sen Mojumdar et al, Partially native intermediates mediate misfolding of SOD1 in single-molecule folding trajectories, Nature Communications (2017). DOI: 10.1038/s41467-017-01996-1 
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